facebooktwittergoogleinstagram

Věda a výzkum

Portál Vědavýzkum.cz - Nezávislé informace o vědě a výzkumu

IOCB Tech, s.r.o. - hlavní partner portálu Vědavýzkum.cz

Hlavní partner portálu
facebooktwittergoogleinstagram

Membránová údolí buňky jsou zdrojem nových objevů

5. 1. 2024
Membránová údolí buňky jsou zdrojem nových objevů

Membrány obklopující buňky a jejich vnitřní organely mají tvary plné záhybů a vyboulenin, které jsou důležité pro jejich správnou funkci a interakci s okolím. Tyto tvary se neustále mění podle potřeby pro různé úkoly, například transport materiálu dovnitř a ven. Na membráně se tak vytvářejí neustále nová pohoří a údolí, jejichž vznik je ale přísně regulován a sledován.

CEITEC membrany

Robert Vácha a Peter Pajtinka z CEITEC MU

Vědci z brněnského CEITEC Masarykovy univerzity nyní přišli na to, že specifický typ malých bílkovin je schopen rozpoznávat membránová údolí, která jsou spojena s „negativním“ (tj. vnořeným) zakřivením membrány. Dosud se vědělo pouze o jiných malých bílkovinách, které jsou citlivé na „pozitivní“ (tj. vypouklé) zakřivení membrány. Tento objev tak otevírá dveře pro aplikovaný výzkum, který těží z detailního poznání buněčných procesů.

Pro sledování zakřivení membrán si buňky vyvinuly specializované bílkoviny, tedy proteiny a peptidy. Patří mezi ně i tzv. amfifilní šroubovice (tj. peptidy, které mají hydrofilní i hydrofobní část), které jsou schopny rozpoznat pozitivní zakřivení membrány a hromadí se právě v těchto oblastech. Toto chování amfifilních šroubovic bylo přičítáno jejich schopnosti vycítit změnu uspořádání lipidů pouze v pozitivně zahnutých částech membrány. Vědci však nyní díky počítačovým simulacím dokázali, že peptidy s vhodným složením mohou být citlivé i na negativní zakřivení membrány. Vysvětlení rozpoznávání membránového zakřivení je tak mnohem složitější a souvisí i s hloubkou zanoření peptidů do lipidové membrány.

„Testovali jsme peptidy s různým složením způsobující různou hloubku zanoření do membrány. Ukázali jsme, že tyto peptidy mění svou citlivost z pozitivního na negativní zakřivení membrány,“ vysvětluje biofyzik Robert Vácha. „Poznání, že amfifilní peptidy mohou rozpoznat nejen pozitivní, ale i negativní zakřivení membrány a co tyto preference způsobuje, nám dává nový pohled na buněčné proteiny a jejich možné modifikace,“ dodává spoluautor výzkumu Peter Pajtinka.

To, jak tyto proteiny detekují specifické tvary a zakřivení buněčných membrán, může hrát významnou roli při buněčných procesech, jako je například tvorba váčků potřebných ke skladování a transportu látek dovnitř a v rámci buňky, dělení buněk nebo při komunikaci mezi buňkami.

I přes svůj miniaturní rozměr jsou buňky stále velkým zdrojem objevů, které posouvají hranice našich znalostí a možností aplikovaného výzkumu. Vědci z CEITEC Masarykovy univerzity svým výzkumem k tomuto trendu dlouhodobě přispívají.

Výzkum byl publikován v prosinci minulého roku v The Journal of Physical Chemistry Letters.

 

Autorka: Halina Jílková

Zdroj: CEITEC